布里斯托大学在内的新西兰和英国的新研究描述了酶如何调节在特定温度下工作

布里斯托大学在内的新西兰和英国的新研究描述了酶(一种充当催化剂并帮助复杂反应发生的生物蛋白)如何“调节”在特定温度下工作。

威卡托大学的Vic Arcus教授及其同事,包括布里斯托大学的Adrian Mulholland教授和Marc van der Kamp博士在内,都表明,随着酶的紧缩,酶的热容量会在反应过程中发生变化。确切地说,酶的紧缩程度是确定它们最有效工作温度的关键因素。这些发现可以为设计更好的生物催化剂提供途径,以用于工业过程中的化学反应,例如药物生产。

酶具有最佳催化活性的温度。高于该温度,它们变得不那么活跃。以前,人们认为这是因为酶在较高的温度下会展开(失去其功能性形状),但实际上,即使它们保持其功能性形状,它们通常在较高的温度下活性也会降低。

那么,什么使他们不那么活跃呢?是什么导致来自不同生物体的酶在相同温度下具有不同的催化活性?生活在常温下的生物体中的酶在低温下不是很活跃,而冷适应的酶在寒冷中却很活跃–为什么当它们具有非常相似的结构时呢?

这项新的研究以生物化学中的“新概念”发表(并入选美国化学学会(ACS)编辑选择),该研究表明基本的物理性质(热容量)可以解释和预测酶的温度依赖性。物质的热容是将其温度升高一度所需的热量。对于酶,在反应过程中热容量会发生变化,并且此变化会被“调整”以提供最佳温度。

Mulholland教授说:“我们的理论-大分子速率理论(MMRT)-适用于所有酶,因此在预测随温度变化的代谢活性方面将发挥关键作用。

“我们还期望在细胞,整个生物体甚至生态系统的水平上看到MMRT的特征。这意味着在理解和预测生物系统对温度变化的响应(例如,生态系统将如何响应与气候变化相关的温度变化)方面非常重要。”

该理论还解释了为什么酶如此之大(要催化的化学反应越“困难”,酶就越大)。这也暗示了为什么蛋白质最终在进化上比核酸作为生物学催化剂更受青睐:蛋白质提供了更多的“调节”动力学及其对化学反应的响应的能力。

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